Proteínas
Proteínas são
compostas de aminoácidos, os blocos são ligados uns aos outros. Uma proteína
típica pode conter 300 ou mais aminoácidos. Cada proteína tem um número próprio
e específico de sequência de aminoácidos. A forma da molécula é importante
porque muitas vezes determina a função da proteína. Há cerca de vinte diferentes
aminoácidos comumente encontrados em plantas e animais.
Os
aminoácidos podem ser classificados como essenciais (aminoácidos indispensáveis
que não podem ser produzidos pelo metabolismo do organismo e, portanto, devem
ser fornecidas por nossa dieta) ou não-essenciais (aminoácidos dispensável que
podem ser produzidos no corpo por outras proteínas) . Oito aminoácidos
(leucina, isoleucina, valina, treonina, metionina, fenilalanina, triptofano e
lisina) são considerados essenciais para adultos e nove (os mencionados acima
mais Histidina) para as crianças.
Quando uma
proteína contém os aminoácidos essenciais na proporção correta exigida por
seres humanos, dizemos que ela tem alto valor biológico. Quando um ou mais
aminoácidos essenciais estão presentes em quantidade muito pequena, a proteína
é dita ter baixo valor biológico. O aminoácido que está em menor oferta em
relação à necessidade é denominado o aminoácido limitante.
O ciclo da
proteína
As proteínas
do nosso corpo estão constantemente sendo construídas e alienadas. Depois de
comer, as proteínas são quebradas pela digestão em aminoácidos. Os aminoácidos
são então absorvidos e utilizados para fazer outras proteínas no corpo. Adequa
a proteína e a energia, numa base diária e segura, o ciclo continua.
As fontes
dietéticas
As proteínas
são encontradas em diversos alimentos. fontes de proteína animal, como carnes,
aves, peixes, ovos, leite, queijo e iogurte, fornece proteínas de alto valor
biológico. Vegetais, legumes, grãos, nozes, sementes e vegetais fornecem
proteínas de baixo valor biológico.
No entanto,
como o aminoácido limitante tende a ser diferente em diferentes proteínas
vegetais, a combinação de fontes vegetais de proteínas na mesma refeição (por
exemplo, legumes ou leguminosas com cereais), muitas vezes resulta em uma
mistura de alto valor biológico. Essas combinações são geralmente encontrados
em receitas tradicionais da culinária de todos os continentes (por exemplo,
feijão com arroz, massa ou mandioca, grão de bico com pão, lentilha com batata,
etc.).
Uma ligação
peptídica é uma ligação química que ocorre entre duas moléculas quando o grupo
carbóxilo de uma molécula reage com o grupo amina de outra molécula, liberando
uma molécula de água ( H2O ). Isto é uma reação de síntese por desidratação que
ocorre entre moléculas de aminoácidos.
Enzimas são
um grupo de substâncias orgânicas de natureza normalmente proteica (existem
também enzimas constituídas de RNA [1], as ribozimas), com atividade intra ou
extracelular que têm funções catalisadoras, catalisando reações químicas que,
sem a sua presença, dificilmente aconteceriam. Isso é conseguido através do
abaixamento da energia de ativação necessária para que se dê uma reação
química, resultando no aumento da velocidade da reação e possibilitando o metabolismo
dos seres vivos. A capacidade catalítica das enzimas torna-as adequadas para
aplicações industriais, como na indústria farmacêutica ou na alimentar.
A estrutura
proteica adquire sua função em meio celular específico. Condições diferentes
daquelas presentes no interior da célula podem resultar em variáveis alterações
na estrutura das proteínas. Uma perda da estrutura tridimensional suficiente
para causar perda de função recebe o nome de desnaturação. O estado desnaturado
não necessariamente corresponde à um dez enovelamento completo da estrutura
proteica e a uma randomização de conformação. Sob a maioria das condições, as
proteínas desnaturadas se encontram em um conjunto de estados parcialmente
enovelados pouco elucidados.
A maioria das
proteínas pode ser desnaturada pelo calor, que afeta as interações fracas em
uma proteína (especialmente entre as ligações de hidrogênio) de forma complexa.
Quando a temperatura se eleva lentamente, uma conformação proteica geralmente
permanece intacta até que haja uma perda abrupta de estrutura em uma faixa
estrita de temperaturas. Essa alteração repentina indica que o dez enovelamento
é um processo cooperativo: a perda da estrutura em uma parte da proteína
desestabiliza outras partes.
A
desnaturação proteica se dá não só pelo calor, mas também por extremos de pH,
por alguns solventes orgânicos miscíveis com a água (álcool e acetona, por
exemplo), por certos solutos como ureia e cloridrato de guanidínio ou por
detergentes. Cada um desses agentes desnaturantes representa um tratamento
relativamente brando no sentido de que nenhuma ligação covalente na cadeia
polipepitídica é rompida. Os solventes orgânicos (ureia e detergente) agem
principalmente de modo a promover o rompimento de interações hidrofóbicas que
estabilizam as proteínas globulares; os extremos de pH alteram a carga líquida
da proteína, provocando a repulsão eletrostática e rompimento de algumas
ligações de hidrogênio.
A hidrólise das proteínas
ocorre no processo de aquecimento prolongado de uma proteína na presença de
ácido forte ou base forte diluídos formando assim α–aminoácidos. A hidrólise
catalítica ocorre no organismo humano, ocorrendo pela ação das enzimas como
pepsina o suco gástrico e erepsina suco pancreático.
